Løg er en af menneskehedens ældste venner - leverer næring (og tårer) i mindst 5.000 år.
Først i de sidste par årtier begyndte forskerne at finde ud af, hvorfor skiver i rå løg får os til at græde. Og en nylig artikel offentliggjort i tidsskriftet ACS Chemical Biology præsenterer det sidste stykke af puslespillet, der driller ud, hvordan løgens primære øjenirriterende kemikalie dannes.
Løgens riveafgivende - eller lakrymatoriske - virkning er en type kemisk krigsførelse, der bruges af planterne til at afværge ældgamle rovdyr og knivholdende kokke. Men de trin, der finder sted efter den første skive i løgens tynde hud, er komplekse.
Som Ashton Yoon rapporterer for Discover, indeholder løgceller lommer med væske fyldt med et enzym kaldet allinase. Når en løg er skåret, sprænger disse sække og frigiver allinasen, som derefter reagerer med løgens aminosyrer for at skabe sulfeninsyre.
Denne sulfeninsyre går derefter ind i en anden reaktion, hjulpet sammen af et enzym kendt som lachrymatory factor synthase (LFS), som skaber en flygtig forbindelse, kendt som lachrymatory factor (LF), der wafts i luften og reagerer med nerverne i din hornhinde, forårsager ukontrollerbare tårer.
Det tog årtier at finde ud af denne proces, siger Marcin Golczak, forfatter til undersøgelsen og professor i farmakologi ved Case Western University. Mens forskere opdagede, at LF var den primære øjenirriterende i 1970'erne, opdagede de ikke LFS-enzymet før i 2002. Men at finde ud af, hvordan LFS hjælper med at producere LF, viste sig at være endnu mere udfordrende på grund af LF's ustabilitet og tendens til at fordampe.
For at tackle dette spørgsmål måtte Golczak og hans team blive kreative. De var i stand til at fremstille stabile krystaller af LFS-enzymet ved at binde det til en mere stabil forbindelse, crotylalkohol. De undersøgte derefter strukturen af enzymet, hvilket afslørede, at forbindelsen ligner en godt studeret superfamilie af proteiner kaldet START. Ved at sammenligne sektioner af LFS-enzymet, hvor andre forbindelser binder sig til lignende steder på START-proteiner, drillede forskerne trinnene i, hvordan sulfeninsyre bliver til LF.
Mens løsningen af løgpuslespillet er en fjer i deres cap, er Golczaks team mere interesseret i, hvad enzymet kan fortælle dem om humane proteiner. ”Vi arbejder overhovedet ikke med planter, vi er en del af en medicinsk skole, ” fortæller han Smithsonian.com. ”Vores laboratorium studerer proteiner, der er involveret i transporten af metabolitter. Men strukturen af LFS og dens form ligner det, vi har i mennesker, så vi besluttede at undersøge den. ”
Alligevel kan opdagelsen have følger for landbruget. I 2015 fandt de japanske forskere, der opdagede LFS, at de kunne producere mindre tåreværde løg ved at bombardere pærerne med ioner, der nedbryder enzymerne involveret i kædereaktionen, der fører til LF. I 2008 producerede en anden gruppe forskere i New Zealand en tårefri løg ved at udtage genet, der producerer LFS fra løggenomet. Ingen af disse teknikker har imidlertid endnu bragt tårefri løg til markedet.
Golczak siger, at det at vide nøjagtigt, hvordan LFS skaber LF, kan hjælpe forskere med at designe en hæmmer til at forhindre dannelse af den tåreinducerende forbindelse, hvilket måske er mindre kontroversielt end genetisk modifikation. ”Du kunne designe en opløsning eller en spray med hæmmeren. Jeg ved ikke, om det er en god tilgang, ”siger han. ”Vi forfølger ikke det. Vi lader de japanske fyre undersøge det. ”
Indtil da kan du prøve at køle dine løg, før du skiver for at bremse frigivelsen af disse skadelige dampe.
